脲酶的新提案机制基于本地和抑制酶的晶体结构从巴氏芽孢杆菌:为什么尿素水解成本两个硬币。
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Benini年代,Rypniewski WR,威尔逊KS Miletti年代,Ciurli年代,Mangani年代
脲酶的新提案机制基于本地和抑制酶的晶体结构从巴氏芽孢杆菌:为什么尿素水解成本两个硬币。
结构。1999年2月15日,7 (2):205 - 16。
- PubMed ID
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10368287 (在PubMed]
- 文摘
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背景:脲酶催化尿素水解的有机氮矿化的最后一步,使用双金属镍中心。的作用活性部位金属离子和氨基酸残基迄今尚未阐明。许多病态与ureolytic细菌的活动相关联,与尿素和土壤氮肥的效率严重下降了脲酶的活动。因此,脲酶抑制剂的发展将导致减少环境污染、增强植物的氮吸收效率,改善治疗策略治疗由于ureolytic细菌的感染。脲酶抑制剂的设计需要的知识小酶机制在分子水平上。结果:本机的结构和抑制脲酶在巴氏芽孢杆菌2.0的分辨率取决于同步x射线低温结晶学。原生酶,协调每个范围的两个镍离子是由水分子和氢氧化桥接完成。第四个水分子完成四面体的溶剂分子。酶固定在phenylphosphorodiamidate包含四面体过渡态类似物diamidophosphoric酸,绑定到两个镍离子以前所未有的方式。比较本地和抑制结构揭示了两个不同的构象皮瓣衬里的活性部位腔。 CONCLUSIONS: The mode of binding of the inhibitor, and a comparison between the native and inhibited urease structures, indicate a novel mechanism for enzymatic urea hydrolysis which reconciles the available structural and biochemical data.