蛋白质帕布,马赛克albumin-binding细菌蛋白质代表第一个当代模块洗牌的例子。
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德城堡,Bjorck L
蛋白质帕布,马赛克albumin-binding细菌蛋白质代表第一个当代模块洗牌的例子。
生物化学杂志。1994年4月22日;269 (16):12147 - 51。
- PubMed ID
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8163519 (在PubMed]
- 文摘
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厌氧消化链球菌属人类共生体和病原体的一些菌株magnus人血清白蛋白(HSA)结合,而这个物种的其它菌株表达蛋白,免疫球蛋白光chain-binding表面蛋白。小说HSA-binding蛋白质被称为帕布在一步纯化的文化上层清液p·马格纳斯的HSA-binding应变HSA-Sepharose亲和色谱法。分子的表观尺寸是47 kDa SDS-polyacrylamide凝胶电泳。蛋白质的氨基酸序列分析表明,美国4 NH2-terminal残留与相应的序列在蛋白质L .聚合酶链反应,基于基因外的寡核苷酸5 ',3 '端序列的蛋白质生成L基因产品预期的大小:1.3千碱基配对。一个重组蛋白与白蛋白的结合能力保留在大肠杆菌表达,基因和蛋白质的核苷酸序列帕布。相对应的结构基因长1161个核苷酸,preprotein 387氨基酸和43043 Da的分子质量。与其他大多数革兰氏阳性细菌表面蛋白,蛋白质帕布不包含内部的同源性。然而,实质性的发现同源蛋白L和G(免疫球蛋白和HSA-binding C组和G链球菌表面蛋白)。派生的氨基酸序列135 -基地pair-long地区的同源蛋白G HSA-binding域对应的蛋白质,蛋白质帕布,这个地区之间插入序列显示广泛的同源性COOH-terminal地区peptostreptococcal蛋白质l .这幅组织帕布说明基因间的种间重组的分子是一个产品功能域到一个共同框架peptostreptococcal表面蛋白。这样的种间交换功能的蛋白质模块此前未在原核细胞中描述。