监管和功能的钙/第四calmodulin-dependent蛋白激酶/蛋白质的丝氨酸/苏氨酸磷酸酶2信号复杂。
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安德森KA, Noeldner PK,莉丝K, Wadzinski,意味着基于“增大化现实”技术
监管和功能的钙/第四calmodulin-dependent蛋白激酶/蛋白质的丝氨酸/苏氨酸磷酸酶2信号复杂。
J生物化学杂志。2004年7月23日,279 (30):31708 - 16。2004年5月13日Epub。
- PubMed ID
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15143065 (在PubMed]
- 文摘
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钙/ calmodulin-dependent蛋白激酶4 (CaMKIV)是一个成员广泛的底物特异性的Ca(2 +) /钙调蛋白(CaM)端依赖蛋白激酶和功能的有力刺激Ca(2 +)端依赖基因表达。激活CaMKIV瞬态,严格监管事件需要两个Ca (2 +) / CaM绑定和磷酸化的激酶T200一样由一个上游CaMK激酶(CaMKK)。以前,CaMKIV被证明稳定与蛋白质的丝氨酸/苏氨酸磷酸酶2 (PP2A),它提出了在负调控激酶扮演一个角色。这里我们报告,Ca (2 +) / CaM binding-autoinhibitory CaMKIV领域需要绑定的激酶PP2A和协会PP2A和Ca (2 +) / CaM似乎是相互排斥的。我们证明CaMKIV /抑制PP2A协会细胞导致增强CaMKIV-mediated无关的基因转录Ca (2 +) / CaM。增强的转录活动与高水平时积累的phospho-T200 CaMKIV阻止与PP2A交互。总的来说,这些数据表明了一种建立在分子理论基础上的顺序CaMKIV的激活和失活。首先,为了增加细胞内钙(2 +),CaMKIV结合Ca (2 +) / CaM和成为磷酸化CaMKK T200一样。这些事件导致一代的自主活动所需CaMKIV-mediated转录监管。T200一样,从而终止了CaMKIV-associated PP2A然后脱去磷酸CaMKIV自主活动和CaMKIV-mediated基因转录。