O-GlcNAc修饰对钙/钙调素依赖性激酶IV的调控。
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迪亚斯，韦德威，王震，哈特
O-GlcNAc修饰对钙/钙调素依赖性激酶IV的调控。
中国生物化学杂志，2009年8月7日;284(32):21327-37。doi: 10.1074 / jbc.M109.007310。Epub 2009 6月8日。
- PubMed ID
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19506079 (PubMed视图］
- 摘要
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与磷酸化类似，glcnac酰化(将O-GlcNAc添加到多肽上的丝氨酸(苏氨酸)残基上)是一种丰富的、动态的、可诱导的翻译后修饰。GlcNAcylated蛋白在调节几乎所有细胞过程中都至关重要，包括信号、细胞周期和转录。在这里，我们发现钙/钙调素依赖性激酶IV (CaMKIV)在体内高度GlcNAcylated。此外，我们发现HEK293细胞激活后，血凝素标记的CaMKIV GlcNAcylation迅速降低，与Thr-200的磷酸化直接相反。相应的，CaMKIV激活过程中CaMKIV与o - glcncase相互作用增加。此外，我们在CaMKIV上鉴定了至少5个GlcNAcylation位点。通过位点定向诱变，我们确定了CaMKIV活性位点的GlcNAcylation位点可以调节其Thr-200位点的磷酸化及其对camp反应元件结合转录因子的活性。我们的研究结果有力地表明，O-GlcNAc修饰参与了CaMKIV激活和功能的调节，可能与免疫和神经系统协调营养信号。这是涉及O-GlcNAc转移酶/激酶交联的O-GlcNAc/磷酸盐循环的第一个例子。