晶体结构的突变(betaK87T)色氨酸合成酶alpha2beta2复杂与配体结合到活动网站的α-和beta-subunits揭示ligand-induced构象变化。
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Rhee年代,帕里斯KD,海德CC Ahmed SA英里电子战,戴维斯博士
晶体结构的突变(betaK87T)色氨酸合成酶alpha2beta2复杂与配体结合到活动网站的α-和beta-subunits揭示ligand-induced构象变化。
生物化学。1997年6月24日,36 (25):7664 - 80。
- PubMed ID
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9201907 (在PubMed]
- 文摘
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三维结构是报道的突变(betaK87T)色氨酸合成酶alpha2beta2复杂与衬底L-serine (betaK87T-Ser)或产品色氨酸(betaK87T-Trp) beta-subunit的活性部位,在氨基酸形成外部醛亚胺辅酶,磷酸吡哆醛。我们也给结构L-serine绑定到测试网站,要么alpha-glycerol 3 -磷酸(betaK87T-Ser-GP)或磷酸indole-3-propanol (betaK87T-Ser-IPP)绑定到alpha-subunit的活性部位。结果进一步确定衬底和产品在每个亚基结合位点,并提供洞察构象发生变化,在这些复合物的形成。两种结构的配体在活动地点的α-和beta-subunits透露一个重要的新特性,alpha-subunit循环6的顺序(残留179 - 187)。关闭循环6隔离活性部位的alpha-subunit溶剂之间的相互作用和结果alphaThr183 alphaAsp60和催化残渣。其他野生型构象差异这两个突变体的结构包括一个刚体的旋转alpha-subunit大约5度相对于beta-subunit和大型的运动的一部分beta-subunit(93 - 189)残留beta-subunit的其余部分。小得多的差异观察betaK87T-Ser结构。值得注意的是,绑定的色氨酸β活性位点导致构象变化非常类似betaK87T-Ser-GP和betaK87T-Ser-IPP结构观察,异常的无序alpha-subunit循环6。这些大规模的变化,关闭循环6,和少量的侧链的运动在α-β交互网站提供结构基础口译色氨酸合成酶的变构性质。