互动farnesylated PRL-2、酪氨酸蛋白磷酸酶的beta-subunit geranylgeranyltransferase II。
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如果X,曾庆红Q, Ng CH, W, Pallen CJ
互动farnesylated PRL-2、酪氨酸蛋白磷酸酶的beta-subunit geranylgeranyltransferase II。
J生物化学杂志。2001年8月31日,276 (35):32875 - 82。Epub 2001 7月10。
- PubMed ID
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11447212 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白的再生肝(PRL) 1、2、3组成的子群密切相关的酪氨酸蛋白磷酸酯酶以c端prenylation主题符合要么farnesylation共识序列,CAAX,或geranylgeranylation CCXX。酵母二者混合筛查PRL-2-interacting蛋白质鉴定的beta-subunit Rab geranylgeranyltransferase II (betaGGT II)。betaGGT II的具体交互与PRL-2而PRL-1或3发生在酵母和海拉细胞。嵌合PRL-1 / 2分子检测他们的交互与betaGGT二世和显示,c端地区PRL-2需要互动,PRL变量地区可能立即前夕CAAX盒子。此外,PRL-2 prenylation是betaGGT II绑定的额外补贴。作为prenylated PRL-2本地化早期内体,我们建议在这里发生的交互。betaGGT II PRL-2不是一个衬底,类异戊二烯仅仅分析表明PRL-2 farnesylated体内。的Co-expression alpha-subunit GGT II(α),betaGGT II和PRL-2导致α/ betaGGT II异质二聚体形成和预防PRL-2绑定。表达式仅PRL-2抑制内源性α/ betaGGT二世海拉细胞的活动。的绑定在一起,这些结果表明,alphaGGT二世和PRL-2 betaGGT II是相互排斥的,并表明,PRL-2可能作为GGT二世活动的监管机构。