HLA-B27亚型不同与疾病相关的展览微妙的结构性改变。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
鲁尔Hulsmeyer M, Hillig RC,中场,M,施罗德W, Saenger W,齐格勒,Uchanska-Ziegler B
HLA-B27亚型不同与疾病相关的展览微妙的结构性改变。
生物化学杂志。2002年12月6日,277 (49):47844 - 53。Epub 2002年9月18日。
- PubMed ID
-
12244049 (在PubMed]
- 文摘
-
协会的原因人类主要组织相容性复合体的蛋白质与spondyloarthropathies HLA-B27是未知的。发现潜在的分子病因,我们确定的晶体结构变异B * 2705和非伴生B * 2709亚型包裹着相同的九肽(GRFAAAIAK)。只有一个不同残渣(Asp(116)和(116),分别)在F-pocket适应肽C终点站。几种不同的影响Asp(116) - - >他的继任者。他笨重(116)诱发的运动肽c端厚度(9),允许一个新颖的盐桥的形成Asp(77),而厚度之间的盐桥(9)和Asp(116)转换为氢键(116)。他(116)但不是Asp(116)采用两种构象,导致氢键的断裂之一。水分子116年残留附近不同数量,位置,和接触。此外,F-pocket原子表现出更高的B-factors B比B * 2705 * 2709,表明增加整个地区在前亚型的灵活性。这些变化产生微妙的肽构象改变,可能是负责这些HLA-B27亚型的免疫生物之间的差异。