红素氧还蛋白结构的脱磷孤菌属寻常的1.5一项决议。
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广告商,Sieker LC,詹森LH
红素氧还蛋白结构的脱磷孤菌属寻常的1.5一项决议。
J杂志。1991年1月20日,217 (2):337 - 52。
- PubMed ID
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1992166 (在PubMed]
- 文摘
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红素氧还蛋白的x射线模型从脱磷孤菌属寻常的精制对1.5 x射线衍射数据收集衍射仪。最终的模型包含395 non-hydrogen蛋白质原子,和180年溶剂O原子。最后的热阻计算模型与H原子的位置作为固定贡献0.098所有反射大于2σ1.5我从无穷远处。0.08坐标的误差估计。溶剂模型中两次再决定后期的优化,它的成功起到了至关重要的作用。一个序列错误检测和纠正(Thr21 - - - - - Asp)。iron-sulfur网站键角从真正的四面体对称,扭曲中发现其他红素氧还蛋白结构。重大偏离四面体角度α在C原子9日10日42和43岁的内角的循环绑定铁原子。两个芳香组的飞机,Tyr4 Trp37,几乎是平行的,躺下,原子的扩展系统,包括前肽债券的第一个半胱氨酸残基半胱氨酸循环以及半胱氨酸侧链,铁,和对面的半胱氨酸侧链的循环,形成一个以前从未发现过的扩展系统,可能在电子转移函数。