探索drug-receptor互动的微妙之处:基质金属蛋白酶。
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贝尔蒂尼我回复中V Fragai M, Giachetti, Loconte M, Luchinat C, Maletta M, Nativi C,杨KJ
探索drug-receptor互动的微妙之处:基质金属蛋白酶。
J是化学Soc。2007年3月7日,129 (9):2466 - 75。Epub 2007 2月2。
- PubMed ID
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17269766 (在PubMed]
- 文摘
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通过求解大量高分辨率的晶体结构(在本例中14日)加合物的基质金属蛋白酶12 (MMP12)强,摩尔,抑制剂都源自一个配体支架,这是表明ligand-protein相互作用的能量可以直接从结构到细节层次,让我们为微分之间的亲和力合理化双配体密切相关。在每种情况下,结合亲和力的差异可以追溯到轻微的改善或恶化的特定的一个或多个配体与蛋白质之间的相互作用的原子。等温量热法测量表明,这类的绑定MMP抑制剂主要是焓驱动,但良好的熵的贡献是永远存在的。绑定的焓acetohydroxamic酸(哈哈),原型MMP的药物发现锌结合集团也已经准确地测量。原则上,这项研究许可的规划改善抑制剂,或提必威国际app高一个或另一个的选择性MMP抑制剂。目前的分析适用于任何药物的目标结构信息与一系列的加合物可以获得相应的配体,在硅片对接结构信息获得这种类型的研究可能是不够准确的。
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药物 目标 类 生物 药理作用 行动 Acetohydroxamic酸 巨噬细胞metalloelastase 蛋白质 人类 未知的抑制剂细节