结构2 c-methyl-d-erythritol-2 4-cyclodiphosphate合酶从Shewanella oneidensis 1.6:识别通过焦磷酸被困在疏水腔。
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倪年代,罗宾逊H,火星GC, Bussiere DE,肯尼迪夫人
结构2 c-methyl-d-erythritol-2 4-cyclodiphosphate合酶从Shewanella oneidensis 1.6:识别通过焦磷酸被困在疏水腔。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。2004年11月,60 (Pt 11): 1949 - 57。Epub 2004 10月20。
- PubMed ID
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15502301 (在PubMed]
- 文摘
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Isopentenyl焦磷酸(IPP)的无处不在的类异戊二烯是一种通用构件对所有生物来说是必不可少的。IPP的non-mevalonate途径合成的酶,它是独一无二的许多致病菌,最近探索作为抗生素发展的目标。一些晶体结构2 c-methyl-d-erythritol-2, 4-cyclophosphate (MECDP)合成酶,第五个七酶参与non-mevalonate IPP的合成途径,已报告;然而,金属离子在活性部位的构成和疏水空腔的存在沿对称轴non-crystallographic三倍报道结构之间的不同。这里,MEDCP的结构从Shewanella oneidensis MR1 (SO3437)决心1.6决议,没有衬底。锌离子在活性部位间隙的存在,四面体地协调两个组氨酸侧链,一个天冬氨酸侧链和一个模棱两可的四配位体,证实了锌反常衍射。基于反常衍射数据的分析和典型metal-to-ligand债券长度,得出结论,一个八面体钠离子是3.94的锌离子。观察一个疏水腔沿着三倍non-crystallographic对称轴,由一个定义良好的非蛋白电子密度,可以建模为通过焦磷酸(FPP), IPP的下游产品,建议一个可能的酶调控反馈机制。高分辨率数据澄清FPP-binding模式与之前报道的结构。多重序列比对表明,残留的形成至关重要的疏水空腔和焦磷酸集团协调FPP存在于大多数MEDCP合成酶的酶,支持专门的生物功能相关的想法FPP绑定的亚科MEDCP合酶同系物。