CaMKIIdelta /钙调蛋白的结构复杂的揭示了CaMKII激酶激活的分子机制。
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Rellos P,派克AC,爱好者FH, Salah E, F·冯·代尔夫特,Lee WH Knapp年代
CaMKIIdelta /钙调蛋白的结构复杂的揭示了CaMKII激酶激活的分子机制。
公共科学图书馆杂志。2010年7月27日,8 (7):e1000426。doi: 10.1371 / journal.pbio.1000426。
- PubMed ID
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20668654 (在PubMed]
- 文摘
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长期势差(LTP)长期增强神经元之间进行交流的,被认为是主要的学习和记忆的细胞机制。LTP触发高频脉冲,导致钙激活的钙/钙调蛋白(CaM)端依赖激酶2 (CaMKII)。CaMKII充当分子开关,因为它仍然活跃在很长一段时间后回到基底的钙含量,这是一个独特的财产CaMKII所需功能。在这里,我们描述了晶体结构的人类CaMKIIdelta / Ca2 + / CaM复杂,所有四个人类CaMKII催化结构域在autoinhibited州,以及结构的人类CaMKII寡聚化域tetradecameric和生理dodecameric状态。所有四个autoinhibited人类CaMKIIs在确定单体的晶体结构但弱相关的解决方案。CaMKIIdelta / Ca2 + / CaM复杂,抑制区域采用了一个扩展的构象和催化域与相邻定位T287原体相互作用的活性部位。比较autoinhibited CaMKII钙调蛋白的结构表明,绑定的重排导致残留活性部位的构造适合ATP绑定和绑定的关闭由螺旋alphaD autoinhibitory螺旋槽。结构数据,结合生物物理相互作用研究中,揭示了CaMKII钙调蛋白和激活机制解释了许多独特的监管这两个重要的信号分子的性质。增强版:本文也可以被视为一个增强版的文本文章结合交互式三维表征和动画转换。请注意web插件需要访问这个增强的功能。 Instructions for the installation and use of the Web plugin are available in Text S1.