人类E1酶的晶体结构及其与基质复杂模拟揭示了磷酸酶/烯醇酶活动的机制。
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庞王H, H, Bartlam M,饶Z
人类E1酶的晶体结构及其与基质复杂模拟揭示了磷酸酶/烯醇酶活动的机制。
J杂志。2005年5月13日,348(4):917 - 26所示。
- PubMed ID
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15843022 (在PubMed]
- 文摘
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Enolase-phosphatase E1(玛莎)是一个双功能酶催化的无处不在的蛋氨酸救助途径2的连续反应,3-diketo-5-methylthio-1-phosphopentane屈服的aci-reductone代谢物使用Mg2 +作为辅助因子。在这项研究中,我们已经确定了玛莎的晶体结构及其复杂的底物模拟1.7决议通过多波长反常衍射和分子置换技术,分别。磷酸酶活性的结构支持拟议的机制,进一步表明烯醇化作用的可能机制。我们建立衬底模型绑定来描述详细的酶促反应过渡态的形成,这将提供洞察其他酶的反应机制在同一个家庭。