大肠杆菌CsdB的外部结构醛亚胺isc / NifS同族体:影响对硒代半胱氨酸的特异性。

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大肠杆菌CsdB的外部结构醛亚胺isc / NifS同族体:影响对硒代半胱氨酸的特异性。

5。2002;131 (5):679 - 85。

PubMed ID

11983074 (在PubMed

]

文摘

大肠杆菌CsdB是5 '磷酸吡哆醛(PLP)端依赖酶催化半胱氨酸脱硫和硒代半胱氨酸deselenation。酶具有很高的L-selenocysteine相对于l的具体活动。isc,另一方面,它的假字提取l -半胱氨酸展品更高的活动,它充当一个硫供体的生物合成和4-thiouridine iron-sulfur集群。的结构CsdB包裹着L-propargylglycine分辨率2.8是由x射线晶体学。整个复杂的多肽折叠类似于非复杂的酶,表明没有明显的结构性变化发生在复杂的形成。复杂,propargylglycine形式与PLP席夫碱,提供外部醛亚胺的特点形成的活性部位。Cys364残留,这是至关重要的活动对l -但不是向L-selenocysteine CsdB,清晰可见的循环扩展叶(Thr362-Arg375)所有酶形式研究,与相应的无序循环(Ser321-Arg332) Thermotoga maritima NifS-like蛋白质,isc密切相关。长叶的CsdB有11-residue删除的价格相比NifS-like蛋白质。这些事实表明,限制Cys364-anchoring扩展的灵活性CsdB叶可能负责酶的能力区分硒和硫。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
L-2-amino-3-butynoic酸	半胱氨酸desulfurase	蛋白质	大肠杆菌(应变K12)	未知的	不可用	细节

多肽

的名字	UniProt ID
半胱氨酸desulfurase	P77444	细节