结构和功能特征的endonexin II,钙和phospholipid-binding蛋白质。
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施弗DD,梅尔曼T,伯吉斯WH,黑格勒HT
结构和功能特征的endonexin II,钙和phospholipid-binding蛋白质。
《美国国家科学院刊S a . 1987年9月,84 (17):6078 - 82。
- PubMed ID
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2957692 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白质具有明显先生33000年以前纯化从EGTA洗出液的人类胎盘颗粒分数。我们现在报告大约三分之一的这种蛋白质的氨基酸序列,表明它具有广泛的同源性的一个新定义的家庭Ca2 +绑定称为膜联蛋白的蛋白质。部分胎盘蛋白序列的序列可能与lipocortin我或者calpactin我49%和58%,分别的残留物是相同的。部分胎盘蛋白序列的比较牛endonexin显示74%的偏序序列的身份。基于这一关系密切,胎盘蛋白被任命为endonexin II。平衡透析表明endonexin II绑定Ca2 + (Kd大于0.5毫米)和亲和力增加了磷脂酰丝氨酸脂质体(Kd大约等于100 microM)。此外,endonexin II绑定到磷脂酰丝氨酸,phosphatidylethanolamine-containing脂质体Ca2 +端依赖的方式,和绑定合作对钙离子浓度(希尔常数大于3)。endonexin II的Ca2 + - phospholipid-binding性能提高的可能性,内部的四个重复序列已被证明在这个家庭的蛋白质包含Ca2 +绑定网站。