晶体结构的beta1 4-galactosyltransferase复杂UDP-Gal揭示一个寡糖受体结合位点。

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Ramakrishnan B,巴拉PV, Qasba PK

晶体结构的beta1 4-galactosyltransferase复杂UDP-Gal揭示一个寡糖受体结合位点。

J杂志。2002年4月26日,318 (2):491 - 502。

PubMed ID

12051854 (在PubMed

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晶体结构的催化域的牛beta1 4-galactosyltransferase (Gal-T1) co-crystallized UDP-Gal和MnCl 2.8(2)一直在解决解决。结构不仅可以识别半乳糖,糖绑定供体Gal-T1,也展现了一个寡糖受体结合位点。发现UDP-Gal深处的半乳糖基催化口袋里,与Asp252交互、Gly292, Gly315 Glu317和Asp318残留物。原生晶体结构相比早些时候报道,目前UDP-Gal约束结构展示大量残留345 - 365和构象变化Trp314的侧链方向的变化。因此,绑定UDP-Gal诱发Gal-T1构象变化,这不仅创造了受体绑定口袋N-acetylglucosamine (GlcNAc)也建立了一个扩展的糖受体的结合位点。结合位点的存在提供一个扩展的糖提供了一个解释观察到的低聚糖GlcNAc非还一端作为受体比单糖,GlcNAc。使用低聚糖受体表明pentasaccharide建模研究,如N-glycans GlcNAc非还结束,最适合该网站。序列比较的人类Gal-T家庭成员表明,尽管GlcNAc残渣的结合位点是高度保守的,该网站将延长糖展览大变化。这是一个迹象表明不同Gal-T家人喜欢不同类型的多糖受体与GlcNAc非还结束。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
Galactose-uridine-5”二磷酸	beta 1, 4-galactosyltransferase 1	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节