通过2.0 A分辨率晶体结构分析人膜联蛋白V中的钙结合位点。对膜结合和钙通道活性的影响。
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胡贝尔R，施耐德M，迈尔I，罗米施J，帕克斯EP
通过2.0 A分辨率晶体结构分析人膜联蛋白V中的钙结合位点。对膜结合和钙通道活性的影响。
FEBS Lett 1990 11月26日;275(1-2):15-21。
- PubMed ID
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2148156 (PubMed视图］
- 摘要
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在高钙浓度下，人膜联蛋白V的菱形晶体形式显示了与先前分析的六角形晶体形式相比的畴运动。分子的凸面上有5个钙离子。在重复序列I、II和IV中，三个强结合的钙在突出的螺旋间环上配位，Asp或Glu残基在同源位置上配位。在每种情况下，五个蛋白氧和一个溶剂分子构成配位多面体。未被占用的第7个位点被认为是磷脂头基结合位点。另外两个结合较弱的位点被镧标记。结构特征表明，膜联蛋白V通过与至少三种磷脂特异的钙介导的相互作用将其凸面附着在膜上。相邻的膜双分子层可能因此变得局部无序和可渗透，以允许钙流入通过分子的中心极性通道。