晶体和分子结构细化后膜联蛋白V。影响结构,膜绑定和离子通道形成的膜联蛋白家族蛋白。
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Huber R, Berendes R,汉堡,施耐德,Karshikov, Luecke H, Romisch J, Paques E
晶体和分子结构细化后膜联蛋白V。影响结构,膜绑定和离子通道形成的膜联蛋白家族蛋白。
J杂志。1992年2月5日,223 (3):683 - 704。
- PubMed ID
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1311770 (在PubMed]
- 文摘
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两种晶体形式(P6(3)和R3)人类的膜联蛋白V一直在2.3和2.0结晶学精一项决议热阻的0.184和0.174,分别应用非常紧密的立体化学的限制与偏离理想几何0.01和2度。三个独立分子(2在P6(3), 1在R3)是类似的,在0.6 Cα的位置偏差。320个氨基酸残基的多肽链折叠成一个平面循环安排四个重复。5α螺旋的重复有相似的结构片段伤口成右手紧凑的超螺旋。三钙离子网站重复I, II, IV和两个镧离子网站重复我已经发现在R3晶体。它们位于凸表面分子N终点站对面。重复三世在这个网站有不同的构象和钙。钙磷脂酶A2钙结合类似网站,网站显示的类比也在磷脂交互。分子是由一个通道的中心的极地残留,也怀有一个水分子链的有序保存在不同的晶体形式。比较与其他膜联蛋白的氨基酸序列显示了高度的相似性。 Long insertions are found only at the N termini. Most conserved are the residues forming the metal-binding sites and the polar channel. Annexins V and VII form voltage-gated calcium ion channels when bound to membranes in vitro. We suggest that annexins bind with their convex face to membranes, causing local disorder and permeability of the phospholipid bilayers. Annexins are Janus-faced proteins that face phospholipid and water and mediate calcium transport.