受刺激血小板中cofilin的去磷酸化:gtp结合蛋白和Ca2+的作用。
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引用
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戴维森MM,哈斯拉姆RJ
受刺激血小板中cofilin的去磷酸化:gtp结合蛋白和Ca2+的作用。
Biochem J. 1994 july 1;301 (Pt 1):41-7。
- PubMed ID
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8037689 (PubMed视图]
- 摘要
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在人血小板中,凝血酶不仅能刺激pleckstrin (P47)和肌球蛋白p -轻链的磷酸化,而且还能诱导18-19 kDa磷蛋白(P18)的去磷酸化[Imaoka, Lynham和Haslam (1983) J. Biol。化学学报,2004,18(4):374 - 374。我们现在已经详细地研究了这种蛋白质。凝血酶诱导的去磷酸化反应直到肌凝蛋白p轻链的磷酸化和致密颗粒5-羟色胺的分泌接近完成才开始,但与血小板聚集的后期平行。用离子胞A23187和phorbol 12-肉豆蔻酸13-乙酸酯进行的实验表明,P18的去磷酸化是由Ca2+刺激的,而不是由蛋白激酶c刺激的。显示凝血酶使血小板中磷酸化P18的数量减少了70%,并略微增加了一种更基本的未标记蛋白质的数量,这种蛋白质在未受刺激的血小板中存在,比P18多3倍。通过肽段测序和一种针对cofilin的单克隆抗体免疫印迹法,这两种蛋白被鉴定为ph敏感的肌动蛋白解聚蛋白cofilin的磷酸化和非磷酸化形式。血小板中科非林的摩尔浓度约为。是肌动蛋白的10%血小板cofilin仅被丝氨酸磷酸化。 Experiments with electropermeabilized platelets showed that dephosphorylation of cofilin could be stimulated by guanosine 5'-[gamma-thio]triphosphate (GTP[S]) in the absence of Ca2+ or by a free Ca2+ concentration of 10 microM. This GTP[S]-induced dephosphorylation reaction was inhibited by 1-naphthyl phosphate, but not by okadaic acid. Our results add cofilin to the actin-binding proteins that may regulate the platelet cytoskeleton, and suggest that platelet cofilin can be activated by dephosphorylation reactions initiated either by a GTP-binding protein or Ca2+.