N糖基化的病毒绑定域名不是人类脊髓灰质炎病毒受体的功能所必需的。
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威默Zibert A, E
N糖基化的病毒绑定域名不是人类脊髓灰质炎病毒受体的功能所必需的。
J微生物学报。1992年12月,66 (12):7368 - 73。
- PubMed ID
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1331527 (在PubMed]
- 文摘
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人类脊髓灰质炎病毒受体(hPVR)是一种糖蛋白和三个immunoglobulin-like细胞外的领域,其中的n端结构域(v形域)是必要的和足够的病毒绑定和吸收。N糖基化的影响hPVR V域的绑定和条目的脊髓灰质炎病毒进行了研究。稳定的老鼠表达PVR-specific cDNA生成l细胞线。hPVR突变表达的细胞系之一,在这两天冬酰胺残留两N-glycosylation V域的网站更改为天冬氨酸(N105D)和丝氨酸(N120S),分别。第二突变细胞系,互补脱氧核糖核酸编码的一部分V hPVR领域被替换下场的同源序列最近从猴子孤立PVR cDNA细胞。这个V域自然缺乏N糖基化网站和编码D105和S120各自的开放阅读框的位置。缺乏N糖基化在这些网站是通过体外翻译两个突变编码序列的微粒体膜的存在。PVR突变细胞系都绑定和脊髓灰质炎病毒复制的能力。然而,绑定anti-PVR单克隆抗体D171从病毒复制和保护这种抗体观察只有糖基化突变携带人类V域。相比之下,感染细胞系表达monkey-human混合受体并不是阻止即使猴子细胞单克隆抗体D171完全保护。 The data suggest that N glycosylation of the V domain of hPVR is not essential for viral replication in human tissues and that differential glycosylation of hPVR at these sites is likely not a determinant of viral tissue tropism. Furthermore, the virus binding site and the epitope recognized by monoclonal antibody D171 do not appear to overlap.