收购五high-Mr penicillin-binding蛋白变体在转让高层beta-lactam抵抗链球菌肺炎链球菌。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Hakenbeck R,康尼锡,Kern我范德林登M,凯克W, Billot-Klein D,罗格朗R, Schoot B,古特曼L
收购五high-Mr penicillin-binding蛋白变体在转让高层beta-lactam抵抗链球菌肺炎链球菌。
J Bacteriol。1998年4月,180 (7):1831 - 40。
- PubMed ID
-
9537382 (在PubMed]
- 文摘
-
抗肺炎链球菌的分离通常包含马赛克基因编码的低亲和力penicillin-binding蛋白质(是)PBP2x PBP2b, PBP1a。我们现在目前的证据表明PBP2a和PBP1b似乎也低亲和力变异和由不同的等位基因编码beta-lactam-resistant转化株肺炎链球菌的获得与染色体DNA供体链球菌分离。不同血统的beta-lactam-resistant肺炎球菌转化株进行了分析,转化株低亲和力变异的high-molecular-mass是,PBP2x, 2 a、2 b, 1 a和1 b孤立。新青二苄基青霉素的麦克风,头孢噻肟对这些转化株高达40,100和50 microg /毫升,分别接近中等收入国家的美国缓和的捐赠者的压力。招聘的低亲和力是伴随着降低交联muropeptides muramidase-digested细胞壁的揭示了高效液相色谱法,但未发现定性muropeptide化学变化。所有转化株的增长率相同的父母肺炎链球菌菌株。结果强调潜在的收购肺炎链球菌高层beta-lactam阻力通过种间基因转移。