活性位点的重组调节配体识别在课堂上penicillin-binding蛋白质。
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Macheboeuf P, Di Guilmi点,工作V,韦尔T, Dideberg O,在全世界
活性位点的重组调节配体识别在课堂上penicillin-binding蛋白质。
《美国国家科学院刊S a . 2005年1月18日,102 (3):577 - 82。Epub 2005年1月6日。
- PubMed ID
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15637155 (在PubMed]
- 文摘
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细菌细胞分裂是一个复杂的、多分子的过程,需要由penicillin-binding蛋白质生物合成的新肽聚糖(是)在细胞壁伸长和隔膜形成的步骤。肺炎链球菌有三双官能(A类)是催化聚合的多糖链(glycosyltransfer)和交联pentapeptidic桥梁(转肽作用)中肽聚糖生物合成的过程。除了扮演重要的角色在细胞分裂,是也是目标beta-lactam抗生素有抗性中起重要作用,因此机制。晶体结构的一种可溶性的肺炎球菌PBP1b (PBP1b *)已经解决了1.9,因此提供之前从未描述结构信息类PBP从任何有机体。PBP1b *是一个物种三域分类分子窝藏的短肽糖基转移酶域绑定到一个interdomain链接区域,转肽酶域,c端地区。PBP1b *包裹着beta-lactam抗生素的结构表明,配体识别需要构象修改涉及守恒的间隙内的元素。的开放和封闭结构PBP1b *建议如何类小说是可能成为激活肽聚糖合成细胞分裂过程中成为必要。此外,这种结构提供了一个初步的理解框架类的作用是在抗生素抗性的发展。