结构和机械的基础上由lactivicins penicillin-binding蛋白抑制。
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Macheboeuf P,费舍尔DS,棕色的小T, Zervosen, Luxen,尤里斯。B,在全世界,斯科菲尔德CJ
结构和机械的基础上由lactivicins penicillin-binding蛋白抑制。
Nat化学杂志。2007年9月,3 (9):565 - 9。Epub 2007 8月5。
- PubMed ID
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17676039 (在PubMed]
- 文摘
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Beta-lactam抗生素,包括青霉素和头孢菌素,抑制penicillin-binding蛋白质(是),这对细菌细胞壁生物起源是至关重要的。病原菌进化高效抗生素耐药性机制,在革兰氏阳性细菌,包括突变是使他们避免beta-lactam抑制。Lactivicin (LTV;1)包含独立的环丝氨酸和gamma-lactone戒指和是唯一已知的自然PBP抑制剂不包含beta-lactam。在这里,我们表明,LTV和更有效的模拟,phenoxyacetyl-LTV (PLTV;2),对临床分离是活跃的,抗肺炎链球菌菌株。晶体分析肺炎链球菌PBP1b表明LTV PLTV抑制包括开放单环环丝氨酸和gamma-lactone戒指。PBP1b复合物,ring-derived原子从LTV PLTV显示显著的结构性融合与来自一个头孢菌素复合体(头孢噻肟;3)。LTV的结构意味着衍生品将是有用的在寻找新的抗生素对beta-lactam-resistant细菌与活动。必威国际app