顺序Thrombin-induced酪氨酸磷酸化的HS1人类血小板催化麦克米兰和林恩酪氨酸激酶和相关蛋白质的细胞迁移。
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Brunati,蒂安娜R Folda,马斯ML,马林O, Ledro年代,耳廓,Donella-Deana
顺序Thrombin-induced酪氨酸磷酸化的HS1人类血小板催化麦克米兰和林恩酪氨酸激酶和相关蛋白质的细胞迁移。
临床生物化学2005 280年6月3;(22):21029 - 35。Epub 2005年3月28日。
- PubMed ID
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15795233 (在PubMed]
- 文摘
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凝血酶刺激血小板的几个信号触发酪氨酸磷酸化蛋白,其中大部分仍然不明。在这项研究中,我们首次展示,造血谱系特异性蛋白1 (HS1)经历了一个短暂的酪氨酸磷酸化在人类血小板凝血酶刺激。蛋白质磷酸化协同麦克米兰和林恩根据顺序酪氨酸激酶磷酸化机制。通过特定抑制剂(PP2、SU6656 piceatannol)和phosphopeptide-specific抗体,以及coimmunoprecipitation和绑定竞争实验中,我们表明,麦克米兰作为主要的激酶磷酸化HS1 Tyr397,麦克米兰HS1需要磷酸化与林恩SH2域交互。在对接Syk-phosphorylated HS1,林恩催化二级Tyr222蛋白质的磷酸化。一旦完成HS1的二级酪氨酸磷酸化蛋白质分离林恩和经历去磷酸化过程。HS1酪氨酸磷酸化thrombin-induced肌动蛋白组装时不发生抑制,细胞松弛素D条件下甚至麦克米兰和林恩仍然活跃。免疫荧光显微镜分析表明受体激动剂促进HS1迁移到质膜,抑制Lyn-mediated次要的磷酸化HS1废除蛋白质的亚细胞易位。一起这些结果表明,HS1酪氨酸磷酸化催化麦克米兰和林恩中扮演着关键角色易位的蛋白质膜,并参与细胞骨架重排由人类血小板凝血酶引起的。