结构调查的绑定herpesviral蛋白质酪氨酸激酶Lck SH3域。
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Schweimer K,霍夫曼,鲍尔F,弗里德里希·U, Kardinal C,樵夫SM, Biesinger B, Sticht H
结构调查的绑定herpesviral蛋白质酪氨酸激酶Lck SH3域。
生物化学。2002年4月23日,41 (16):5120 - 30。
- PubMed ID
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11955060 (在PubMed]
- 文摘
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疱疹病毒saimiri编码酪氨酸激酶相互作用蛋白(小费)与两个SH3域和T-cell-specific酪氨酸激酶的激酶结构域Lck通过两个独立的主题。Lck的激活提示被认为是一个关键事件在人类t淋巴球的转换herpesviral感染。我们调查了脯氨酸的交互提示肽LckSH3域开始的结构特征的交互合作伙伴。LckSH3结构的解决方案是由杂环的多维核磁共振(NMR)谱使用44剩余偶极耦合除了常规实验的限制。圆二色性光谱证明了polyproline提示之前已经形成的螺旋SH3绑定和构象上稳定。NMR滴定实验指出三大区域的组成RT Tip-Lck交互循环,n-src循环、螺旋转前的最后链β褶板。进一步变化的化学变化观察N - c端beta-strands SH3域,显示额外的联系人脯氨酸外段或微妙的结构性重组脯氨酸螺旋结合位点的传播。荧光光谱表明,提示绑定几个Src的SH3域激酶(Lck Hck,林恩,Src,菲英岛,是的),表现出最高的亲和力林恩,Hck, Lck。