Lyn-SH3域结构特征与herpesviral蛋白质显示扩展识别复杂的主题,提高亲和力。
文章的细节
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引用
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鲍尔F, Schweimer K, Meiselbach H,霍夫曼,罗斯奇P, Sticht H
Lyn-SH3域结构特征与herpesviral蛋白质显示扩展识别复杂的主题,提高亲和力。
蛋白质科学。2005年10月,14日(10):2487 - 98。Epub 2005年9月9日。
- PubMed ID
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16155203 (在PubMed]
- 文摘
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Src同源性3 (SH3)域的Src家族激酶林恩herpesviral酪氨酸激酶相互作用蛋白结合(小费)超过一个数量级比其他Src的家人密切相关。为了识别的分子基础的高亲和性结合,结构的自由和Tip-bound Lyn-SH3由核磁共振光谱学决定。提示形式以外的古典脯氨酸识别主题和额外的联系,特别是严格守恒的亮氨酸(L186)的c端相邻序列延伸包林恩表面疏水口袋。虽然这个口袋的存在是没有Lyn-SH3的独特属性,林恩是唯一Src家族激酶,它包含一个额外的芳香残渣(H41) n-Src循环作为这个口袋里的一部分。H41涵盖L186提示通过形成紧密的疏水接触,和模型计算表明,亲和力与其他SH3区域相比的增加主要是由于这些额外的交互。这些发现表明,这个口袋可以调解之间的特异性甚至否则SH3域密切相关。