微分与蛋白质交互第八凝血因子和因子V陪伴calnexin calreticulin。

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管西南,莫里斯是的,沙J,考夫曼RJ

微分与蛋白质交互第八凝血因子和因子V陪伴calnexin calreticulin。

J生物化学杂志。1998年4月3;273 (14):8537 - 44。

PubMed ID

9525969 (在PubMed

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因子八世(FVIII)和因子V(阵线”是同源凝固代数余子式共享类似的领域广泛组织(A1-A2-B-A3-C1-C2),都是在其B-domains糖化。在哺乳动物细胞表达系统中,与阵线相比,FVIII主要翻译产品内质网的效率运出。在这里,我们表明,FVIII退化lactacystin-inhibitable通路在细胞内,暗示胞质20 S蛋白酶体机械。蛋白质陪伴calnexin (CNX)和calreticulin (CRT)优先与糖蛋白含monoglucosylated N-linked低聚糖和提出了交通通过降解和/或蛋白质分泌途径。利用co-immunoprecipitation化验,发现细胞内FVIII与CNX最大限度在30分钟到1 h后合成,而阵线无法检测到与CNX协会。相比之下,在运输途中FVIII和阵线与CRT显示交互通过分泌途径。B-domain删除FVIII CNX和CRT交互显著降低,表明B-domain可能代表一个主CNX和CRT互动网站。在抑制剂的存在的葡萄糖减少,交互与CNX FVIII, FVIII阵线与CRT,显著降低而FVIII的分泌,而不是阵线,是抑制。此外,在葡糖苷酶转染I-deficient中国仓鼠卵巢细胞系(Lec23)表明,退化和分泌FVIII被抑制,影响阵线的分泌。这些结果支持CNX和CRT绑定,介导至少部分的B-domain FVIII,需要高效的FVIII退化和分泌。 In contrast, FV does not require CNX interaction for efficient secretion. The results suggest a unique requirement for carbohydrate processing and molecular chaperone interactions that may limit the productive secretion of FVIII.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
Antihemophilic因素,人类的重组	Calnexin	蛋白质	人类	未知的	伴护	细节
Antihemophilic因素,人类的重组	Calreticulin	蛋白质	人类	未知的	伴护	细节
Lonoctocog阿尔法	Calnexin	蛋白质	人类	未知的	伴护	细节
Lonoctocog阿尔法	Calreticulin	蛋白质	人类	未知的	伴护	细节
Moroctocog阿尔法	Calnexin	蛋白质	人类	未知的	伴护	细节
Moroctocog阿尔法	Calreticulin	蛋白质	人类	未知的	伴护	细节