通过在蛋白N端添加糖基化位点修饰凝血因子VIII的表达。

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Srour MA, group J, Aburubaiha Z, Albert T, Brondke H, Oldenburg J, Schwaab R

通过在蛋白N端添加糖基化位点修饰凝血因子VIII的表达。

中华血液学杂志，2008年2月;87(2):107-12。Epub 2007 9月26日。

PubMed ID

17899080 (PubMed视图

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摘要

最近研究表明，靠近NH(2)末端的n -聚糖糖蛋白可以直接进入calnexin/calreticulin循环，绕过BiP结合。这应该允许有效分泌糖蛋白，如因子VIII (FVIII)，其分泌受到BiP相互作用的负面影响。对FV和FVIII的NH(2)末端糖基化模式的检查显示，n -聚糖位于FV的23和27位，以及FVIII的41位。为了改善FVIII的分泌，一种14个氨基酸的长多肽与(G3)或不含(G0;3个n连接的糖基化一致位点被插入到一个b结构域缺失的FVIII蛋白的NH(2)末端上游。在三种不同的细胞系中表达G3-和g0结构体导致与b结构域缺失FVIII相同甚至更高的蛋白表达率。然而，Western blot分析表明，G3-和g0蛋白变体主要以相似的数量保留在细胞内。因此，单独的糖基化不会自动导致更高的分泌率，但必须与FVIII蛋白的正常结构相关联。

引用本文的药物库数据

药物靶点

药物	目标	种类	生物	药理作用	行动
抗血友病因子，人类重组	Calnexin	蛋白质	人类	未知的	伴护	细节
抗血友病因子，人类重组	Calreticulin	蛋白质	人类	未知的	伴护	细节
Lonoctocog阿尔法	Calnexin	蛋白质	人类	未知的	伴护	细节
Lonoctocog阿尔法	Calreticulin	蛋白质	人类	未知的	伴护	细节
Moroctocog阿尔法	Calnexin	蛋白质	人类	未知的	伴护	细节
Moroctocog阿尔法	Calreticulin	蛋白质	人类	未知的	伴护	细节