结构分析的人类galectin-9氨基糖类识别领域揭示意想不到的性质不同于鼠标orthologue。
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引用
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卡米,Nishi N, Nakamura-Tsuruta年代,Hirabayashi J,加藤Wakatsuki S, R
结构分析的人类galectin-9氨基糖类识别领域揭示意想不到的性质不同于鼠标orthologue。
J杂志。2008年1月4日,375 (1):119 - 35。Epub 2007年9月26日。
- PubMed ID
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18005988 (在PubMed]
- 文摘
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Galectins的家庭beta-galactoside-binding凝集素含有守恒的碳水化合物识别域(CRD)。他们表现出高亲和力小beta-galactosides以及变量绑定为复杂的glycoconjugates特异性。机制管理特定碳水化合物的结构和生化分析识别提供一个有用的模板来阐明这些蛋白质的功能。在这里,我们报告的晶体结构人类galectin-9 n端CRD (NCRD)乳糖的存在和福斯曼pentasaccharide。鼠标galectin-9 NCRD,以前解决我们组的结构,形成了一个非规范二聚体在晶体状态和解决方案。然而,人类galectin-9 NCRD存在单体的晶体,尽管高序列身份鼠标同系物。老鼠和人类比较额亲和色谱法分析galectin-9 NCRDs显示不同的碳水化合物结合特异性,对复杂glycoconjugates不同的亲和力。人类galectin-9 NCRD福斯曼pentasaccharide表现出很高的亲和力;鼠标的缔合常数galectin-9 NCRD 100倍不到,观察人类的蛋白质。的组合结构数据与突变的研究表明non-conserved凹表面的氨基酸残基的决心很重要目标特异性。 The human galectin-9 NCRD exhibited greater inhibition of cell proliferation than the mouse NCRD. We discuss the biochemical and structural differences between highly homologous proteins from different species.