解决方案结构的人类Mts1 (S100A4)由核磁共振光谱学。
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埃利斯KC,门头沟公里,Rustandi RR Varlamova O, Bresnick AR,韦伯DJ
解决方案结构的人类Mts1 (S100A4)由核磁共振光谱学。
生物化学。2002年10月22日,41 (42):12670 - 80。
- PubMed ID
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12379109 (在PubMed]
- 文摘
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Mts1 S100家族的一个成员的Ca2 +绑定蛋白质和有牵连在促进肿瘤的进展和转移。为了更好地理解这种蛋白质的结构关系,开始描述其Ca2 +端依赖与蛋白质绑定目标,mts1的三维结构是决定通过核磁共振光谱学在人群的状态。与其他S100蛋白家族成员,mts1通过共价作用形成的是一个对称的为两个螺旋从每个单元(螺旋1 4 1 ',4 ')形成一个交叉形四螺旋包。mts1的每个单元有两个类ef - hand Ca2 +绑定域名:一个pseudo-EF-hand(或S100-hand)和一个典型的类ef - hand进入邻近的小两股反平行的β褶板。S100-hand是由螺旋1和2,和类似构象S100家族的其他成员。在典型的类ef - hand,螺旋的位置3类似S100蛋白家族的一员,calcyclin (S100A6),而不像其他S100家族成员的三维结构中可用calcium-free状态(例如,S100B和S100A1)。螺旋的位置3的差异在13日的这四个S100蛋白可能是由于糖基的氨基酸序列的变化螺旋循环2中4和(铰链区)和可能被用来subclassify S100蛋白家族。