晶体结构的人类thioesterase 2总科的成员。
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程Z,歌F,山X, Z,王Y, Dunaway-Mariano D,龚W
晶体结构的人类thioesterase 2总科的成员。
生物化学Biophys Res Commun。2006年10月13日,349 (1):172 - 7。Epub 2006年8月14日。
- PubMed ID
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16934754 (在PubMed]
- 文摘
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Hotdog-fold已被确定在1000多个蛋白质,但其中许多真核生物的研究更少。没有结构和功能的研究人类thioesterase 2总科成员(hTHEM2)已报告。自从hTHEM2展品序列身份大肠杆菌PaaI蛋白质20%左右,它提出了一个thioesterase hotdog-fold。在这里,我们报告重组hTHEM2的晶体结构,由单波长反常色散方法分辨率2.3。这个结构表明hTHEM2确实包含一个hotdog-fold和形成一个连续的四聚物与其他热狗蛋白质。基于结构和序列保护,thioesterase hTHEM2预计的活性部位。结构和底物特异性是最类似的细菌phenylacetyl-CoA水解酶。Asp65,位于中央的阿尔法螺旋单元B所示定点诱变是催化的关键。