DsbA的被动和不稳定的二硫键,所需的一种蛋白质体内蛋白质二硫键的形成。
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Zapun, Bardwell JC, Creighton TE
DsbA的被动和不稳定的二硫键,所需的一种蛋白质体内蛋白质二硫键的形成。
生物化学。1993年5月18日,32 (19):5083 - 92。
- PubMed ID
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8494885 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白质DsbA促进二硫键形成的周质中大肠杆菌。它只有两个半胱氨酸残基序列中分离两个其他残留物和形成二硫键可逆所示。化学改性的研究表明,只有一个半胱氨酸残基有一个可访问的硫醇基的蛋白质。之间的平衡和动力学特征thiol-disulfide交换DsbA和二硫化谷胱甘肽表明DsbA债券10(3)倍比正常蛋白质二硫活性。同样,混合可访问的半胱氨酸残基之间的二硫和谷胱甘肽是10(4)倍比正常反应。整体平衡常数DsbA二硫键的形成从GSSG只有8 x 10 (5) m .这些属性表明disulfide-bonded DsbA是强氧化剂,适合生成蛋白质二硫键。二硫键一般增加折叠蛋白质的稳定性,当折叠构象相互地稳定的二硫键。相比之下,二硫键折叠DsbA很不稳定的状态,其稳定性增加了4.5 + / - 0.1 kcal.mol-1当蛋白质展开。这意味着二硫键破坏DsbA的折叠构象。这是经证明减少蛋白质3.6 + / - 1.4 kcal.mol-1比这更稳定的二硫键。