晶体结构的DsbA蛋白质二硫化物键形成体内所需。
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马丁•杰Bardwell JC, Kuriyan J
晶体结构的DsbA蛋白质二硫化物键形成体内所需。
自然。1993年9月30日,365 (6445):464 - 8。
- PubMed ID
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8413591 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白质含有二硫化物债券往往体外折叠,因为缓慢氧化和半胱氨酸残基的正确配对率限制。这种蛋白质的折叠被DsbA大大加速大肠杆菌,但这个速度增强的机制还不是很清楚。在这里,我们报告氧化DsbA的晶体结构和显示它无处不在的硫氧还蛋白氧化还原蛋白质很类似,尽管序列相似性很低。然而,一个重要的区别,是另一个域的存在形成一顶帽子在thioredoxin-like DsbA的活性部位。的redox-active二硫化物键,负责基质的氧化,因此在一个域界面和周围是凹槽和暴露疏水侧链。这些特征表明,DsbA可能通过绑定部分折叠的多肽链在半胱氨酸残基的氧化。