晶体结构的减少和氧化DsbA:调查域运动和硫醇盐稳定。
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Guddat LW Bardwell JC,马丁杰
晶体结构的减少和氧化DsbA:调查域运动和硫醇盐稳定。
结构。1998年6月15日,6 (6):757 - 67。
- PubMed ID
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9655827 (在PubMed]
- 文摘
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背景:氧化还原蛋白质吸收硫氧还蛋白折叠有不同的属性和功能。细菌蛋白质折叠因子DsbA最氧化的硫氧还蛋白家族。DsbA催化在分泌蛋白的折叠形成二硫键。DsbA极氧化的特性提出了从域运动或稳定活性位点的相互作用结果的简化形式。在域运动模型中,两个域之间的铰链弯曲DsbA由于redox-related发生构象变化。结果:我们已经确定晶体结构的减少和氧化DsbA在同一晶体形式和pH值(5.6)。晶体结构的pH值较低的氧化形式DsbA也已确定(pH值5.0)。DsbA这些新的晶体结构,先前确定的结构氧化DsbA在pH值为6.5,为分析提供了基础的结构性变化发生在减少活性部位的二硫键。结论:减少和氧化DsbA揭示铰链的结构弯曲运动发生在两个域之间。然而,这些动作是独立的氧化还原状态,因此不会导致两个氧化还原状态之间的能量差异。 Instead, the observed domain motion is proposed to be a consequence of substrate binding. Furthermore, DsbA's highly oxidizing nature is a result of hydrogen bond, electrostatic and helix-dipole interactions that favour the thiolate over the disulfide at the active site.