大肠杆菌的减少DsbA方案的结构。
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Schirra HJ,芮C,兹舒米,Huber-Wunderlich M, Holak助教,Glockshuber R
大肠杆菌的减少DsbA方案的结构。
生物化学,1998年5月5日,37 (18):6263 - 76。
- PubMed ID
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9572841 (在PubMed]
- 文摘
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的三维结构减少DsbA从大肠杆菌在水溶液由核磁共振(NMR)光谱和晶体结构的比较氧化DsbA [Guddat, l·W。、Bardwell j . c。,梭鲈,T。,j·l·马丁(1997)蛋白质科学。6,1148 - 1156]。DsbA 21 kDa单体的蛋白质,由189名残留和二硫键的形成需要的周质中大肠杆菌。sequence-specific 1 h NMR作业的基础上,1664年核奥佛好塞增强距离限制,118氢键距离限制,和293年反角约束获得的输入结构的计算模拟退火程序X-PLOR。酶是由两个领域。催化领域有一个thioredoxin-like five-strandedβ褶板和三个阿尔法螺旋折叠,和第二个域包含四个阿尔法螺旋和插入到硫氧还蛋白的主题。Cys30之间的活性部位和Cys33位于N末端的第一个α螺旋thioredoxin-like域。的解决方案结构减少DsbA与氧化酶的晶体结构但展览不同的相对取向的领域。此外,活性部位的构象和循环链beta5和螺旋alpha7之间略有不同。这些结构上的差异可能反映了重要功能需求反应周期的DsbA似乎从减少DsbA促进氧化多肽的释放。 The extremely low pKa value of the nucleophilic active site thiol of Cys30 in reduced DsbA is most likely caused by its interactions with the dipole of the active site helix and the side chain of His32, as no other charged residues are located next to the sulfur atom of Cys30 in the solution structure.