有趣的构象变化与反式/ cis prolyl残渣的异构化活性部位的DsbA C33A突变。
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Serre Ondo-Mbele E,韦弗斯C,通力,L
有趣的构象变化与反式/ cis prolyl残渣的异构化活性部位的DsbA C33A突变。
J杂志。2005年4月1日,347 (3):555 - 63。
- PubMed ID
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15755450 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌DsbA属于家庭和催化硫氧还蛋白二硫键的形成过程中细菌的周质中蛋白质的折叠。活性部位(C30-P31-H32-C33)由转移到新改变蛋白质的二硫桥。这里的工作报道指DsbA突变称为C33A保留,对减少的凝血酶抑制剂,与野生型酶活动可比。此外,C33A也能够形成一个稳定的共价与DsbB复杂,膜蛋白负责维护DsbA活性形式。我们已经确定的晶体结构C33A 2.0埃分辨率。虽然wt DsbA守恒的一般体系结构,我们观察到反式/顺式异构化活性部位的奔跑和进一步的构象变化在所谓的“肽结合槽”地区。有趣的是,这些修改涉及的残留DsbA但不是硫氧还蛋白家族褶皱。C33A晶体结构的展品和疏水配体结合酶的活性部位。C33A实际上可能的结构分析解释的奇怪的行为与DsbB突变方面的互动,从而提供了新的见解,理解DsbA的催化循环。