大肠杆菌中的青霉素结合蛋白7/8是一种dd -内肽酶。

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Romeis T, Holtje JV

大肠杆菌中的青霉素结合蛋白7/8是一种dd -内肽酶。

中国生物化学杂志,1994年9月1日;24(2):597-604。

PubMed ID
7925376 (PubMed视图
摘要

青霉素结合蛋白7 (PBP7)及其蛋白降解产物PBP8是一种可溶性蛋白,可通过渗透休克从大肠杆菌的整个细胞中释放出来。蛋白质与膜松散结合,在1 M NaCl存在下全部释放到上清液中。采用羟基磷灰石、肝素- sepharose和MonoS层析法对PBP8进行部分纯化。PBP7和PBP8都被证明具有内肽酶活性,它们特异性地水解高分子质量Murein囊内的dd -二氨基丙二酸-丙氨酸键,但不能在分离的二聚murropeptide中裂解这些键。该酶被'penem' β -内酰胺抗生素CGP31608在0.25微克/毫升的浓度下抑制50%。因此,大肠杆菌中除了PBP4和mepA基因产物外,还存在第三种内肽酶。

引用本文的药物库数据

多肽
的名字 UniProt ID
D-alanyl-D-alanine肽链内切酶 P0AFI5 细节