绑定immunodominant肽的结构基础髓磷脂碱性蛋白在不同的寄存器由两个HLA-DR2蛋白质。
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李,李H,马丁R, Mariuzza RA
绑定immunodominant肽的结构基础髓磷脂碱性蛋白在不同的寄存器由两个HLA-DR2蛋白质。
J杂志。2000年11月24日,304 (2):177 - 88。
- PubMed ID
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11080454 (在PubMed]
- 文摘
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对多发性硬化(MS)与特定的MHC II级单,特别是HLA-DR2。两个β链博士,DRB1 * 1501和DRB5 * 0101年,发生在HLA-DR2单体型,导致两个功能细胞表面形成的形成,HLA-DR2a(半径标注* 0101,DRB5 * 0101)和HLA-DR2b(半径标注* 0101、DRB1 * 1501)。同形像都可以提出一个immunodominant肽的髓磷脂碱性蛋白(MBP, 84 - 102年)从医学患者MBP-specific T细胞。我们已经确定的晶体结构HLA-DR2a包裹着MBP 86 - 105 1.9决议。这个结构的比较与HLA-DR2b包裹着MBP 85 - 99,此前报道,表明肽寄存器是由三个残留物转移,将MBP肽,这样势必在截然不同两个MHC分子的构象。这种转变在绑定注册可归因于DR2a P1的大口袋,适应Phe92,与一个相对较浅的P4的口袋里,被Ile95占领。在DR2b,相比之下,小P1口袋容纳Val89, P4的口袋是由Phe92深处。在这两种配合物,然而,c端一半的肽绑定槽的定位高于其他MHC II级/肽结构。由于寄存器转变,MBP的不同侧链肽显示与T细胞受体的DR2a和DR2b复合物。这些结果说明MHC分子可以实施不同的比对和构象在同一肽由于拓扑差异peptide-binding网站,从而创建不同的T细胞抗原表位。