正常和变异人磷酸甘油酸激酶的结构和功能。
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黄永勇，藤井恒，吉田
正常和变异人磷酸甘油酸激酶的结构和功能。
血红蛋白。1980;4(5 - 6):601 - 9。
- PubMed ID
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7440217 (PubMed视图］
- 摘要
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测定了正常人磷酸甘油酸激酶(PGK)的全氨基酸序列。该酶由417个氨基酸残基组成，乙酰丝氨酸位于nh2端，异亮氨酸位于cooh端。PGK-II的结构异常在南太平洋人群中相当常见，是一个氨基酸从正常酶中的苏氨酸取代到变异酶中第352位的天冬酰胺。取代没有引起酶活性的变化，但引起了变异酶与柠檬酸盐的强烈结合。PGK-Munchen的结构异常是一个氨基酸从正常酶的天冬氨酸取代到变异酶的第267位的天冬酰胺。PGK-Munchen与红细胞酶缺乏(约为正常的20%)和严重的热不稳定性有关。因此，267位天冬氨酸残基的负电荷一定起到了维持酶分子稳定的作用。本文还讨论了PGK遗传缺陷引起溶血的可能机制。