丝氨酸/苏氨酸激酶Stk33展览自身磷酸化,磷酸化蛋白质波形蛋白中间丝。
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赫曼Brauksiepe B,穆西卡AO, H,施密特ER
丝氨酸/苏氨酸激酶Stk33展览自身磷酸化,磷酸化蛋白质波形蛋白中间丝。
学生物化学BMC。2008年9月23日,25。doi: 10.1186 / 1471-2091-9-25。
- PubMed ID
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18811945 (在PubMed]
- 文摘
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背景:Colocalization Stk33与波形蛋白的双重免疫荧光在某些细胞表明,波形蛋白可能是小说磷酸化的激酶Stk33的目标。因此我们测试体外Stk33的能力使磷酸化重组完整波形蛋白和伴截断版本。为了证明Stk33和波形蛋白也是体内蛋白质co-immunoprecipitation相关实验进行。免疫沉淀反应的酶活性测试Stk33我们与波形蛋白重组蛋白质沉淀Stk33孵化。直接调查是否Stk33结合波形蛋白,体外co-sedimentation化验。结果:激酶化验的结果表明Stk33能够专门使磷酸化non-alpha-helical伴域波形蛋白的体外。此外,co-immunoprecipitation实验采用培养细胞提取表明Stk33和波形蛋白体内相关联。免疫沉淀反应Stk33酶活性为成功所示波形蛋白重组蛋白质的磷酸化。co-sedimentation试验的结果表明,波形蛋白结合直接Stk33,没有额外的蛋白质介导协会。结论:我们假设Stk33参与中间丝的体内动力学通过磷酸化的波形蛋白细胞骨架。