广泛的O-GlcNAcylation之间的串扰和磷酸化调节胞质分裂。
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王Z, Udeshi ND, Slawson C,康普顿PD, Sakabe K,张WD, Shabanowitz J,亨特DF,哈特GW
广泛的O-GlcNAcylation之间的串扰和磷酸化调节胞质分裂。
Sci信号。2010年1月12日,3(104):红警2。doi: 10.1126 / scisignal.2000526。
- PubMed ID
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20068230 (在PubMed]
- 文摘
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如磷酸化、添加O-linked beta-N-acetylglucosamine (O-GlcNAcylation)是无处不在的,可逆过程,修改丝氨酸和苏氨酸残基核和胞质蛋白。超表达的酶,这种酶将O-GlcNAc添加到目标蛋白质,O-GlcNAc转移酶(油气痕迹),扰乱胞质分裂和促进多倍体,但油气痕迹的分子靶点,是重要的细胞周期函数是未知的。在这里,我们识别141种未知O-GlcNAc网站对蛋白质功能在纺锤体组装和胞质分裂。许多这些O-GlcNAcylation网站已知磷酸化站点的相同或接近。此外,我们发现O-GlcNAcylation改变关键蛋白质的磷酸化与有丝分裂纺锤体和中间体。迫使油气痕迹过度增加的抑制磷酸化细胞周期蛋白依赖性激酶1 (CDK1)和减少CDK1目标蛋白质的磷酸化。CDK1磷酸化的增加是由上游激酶的活化增加,MYT1,通过相应的成绩单CDK1磷酸酶,CDC25C。油气痕迹过度也导致减少信使RNA表达和蛋白质丰富的Polo-like激酶1,上游MYT1和CDC25C。数据不仅说明O-GlcNAcylation之间的串扰和磷酸化蛋白质的监管机构的关键信号通路还发现机制O-GlcNAcylation在调节细胞分裂的作用。