通过二硫化工程稳定的波形蛋白coil2片段。
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Chernyatina AA, Strelkov SV
通过二硫化工程稳定的波形蛋白coil2片段。
结构生物学观点》。2012年1月,177 (1):46-53。doi: 10.1016 / j.jsb.2011.11.014。Epub 2011年11月18日。
- PubMed ID
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22119849 (在PubMed]
- 文摘
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细胞骨架中间丝(IFs)从小学二聚体基于分段组装α螺旋卷曲螺旋(CC)结构。晶体的研究如果蛋白质片段仍然访问他们的原子结构的主要途径。使结晶,这些片段必须足够短。因此,他们常常不能组装成正确的CC二聚体。特别是人类相应波形蛋白片段D3 coil2上半年(残留261 - 335)保持在溶液中单体的。我们有诱导其通过引入二硫二聚作用之间的联系两个半胱氨酸改造CC接近其疏水核心的n端。2.3 D3st的晶体结构(稳定)片段显示主要是α螺旋束平行结构的n端一半顺利继续为左撇子CC糖基。这提供了一个直接证据不断coil2段的α螺旋结构和否定了前面提出的链接器的存在L2分离成两个左撇子CCs。二硫化CC二聚体稳定的一般原则的介绍进行了讨论。