分子克隆和完整的编码区核苷酸序列的人类运动联盟合酶。
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净重的DP, Bugg,温克勒JK Kanalas JJ
分子克隆和完整的编码区核苷酸序列的人类运动联盟合酶。
《美国国家科学院刊S a . 1988年3月,85 (6):1754 - 8。
- PubMed ID
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3279416 (在PubMed]
- 文摘
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最后两个步骤在人民运动联盟的新创生物合成催化orotate phosphoribosyltransferase (OPRT;焦磷酸orotidine-5磷酸:phosphoribosyltransferase;EC 2.4.2.10)和orotidine-5”一磷酸脱羧酶(orotidine-5磷酸carboxy-lyase;EC 4.1.1.23)。在哺乳动物中这两个活动在一个单一的、双官能叫做人民运动联盟合酶的蛋白质。人类T-lymphoblastic细胞cDNA图书馆建于λgt10与人民运动联盟synthase-specific老鼠cDNA探针筛选。人类运动联盟合酶互补dna被孤立,然后用于选择人民运动联盟合酶基因片段。完整的编码序列mRNA的人民运动联盟合酶是由重叠的互补和基因组片段的分析。互补的似乎是合成的或者不完全的处理形式的人民运动联盟合酶mRNA。这cDNA缺乏一个保利(a)的尾巴,并延长3 ' -nontranslated大的区域,其中杂交形式的人民运动联盟合成酶信使rna。 The UMP synthase protein is composed of 480 amino acids with a molecular weight of 52,199. The two activities of UMP synthase reside in distinct domains encoded by the 3' and 5' halves of the mRNA. The COOH-terminal 258 amino acids of the human UMP synthase protein contain the orotidine-5'-monophosphate decarboxylase catalytic domain. This region is highly homologous to the mouse orotidine-5'-monophosphate decarboxylase sequence. The NH2-terminal 214 amino acids contain the OPRT domain. There is amino acid homology between this protein domain and specific regions of the Escherichia coli OPRT. The human OPRT domain also contains the putative catalytic site common to other human phosphoribosyltransferases.