糖蛋白90 k / MAC-2BP与galectin-1和协调交互galectin-1-induced细胞聚合。
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Tinari N, Kuwabara我Huflejt我,沈PF,刘Iacobelli年代,英国《金融时报》
糖蛋白90 k / MAC-2BP与galectin-1和协调交互galectin-1-induced细胞聚合。
Int J癌症。2001年1月15日,91 (2):167 - 72。
- PubMed ID
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11146440 (在PubMed]
- 文摘
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糖蛋白90 k最初被描述为一种tumor-secreted抗原,随后发现免疫刺激性活动以及其他可能的功能。这种蛋白质与内源性凝集素,galectin-3,可能通过这种相互作用在肿瘤转移中发挥作用。因为90 k高度糖基化的,这也可能与galectin家族的其他成员交互,这将导致90 k的多功能性。测试这种可能性,我们研究了识别galectin-1 90 k的,像galectin-3,转换与肿瘤有关。在固相结合分析,人类重组galectin-1绑定固定化重组90 k的时尚被乳糖的制约。Galectins 1和3绑定到单独的网站出现在90 k,因为它们不影响彼此的绑定。galectin-1到90 k的离解常数的10 (7)m . galectin-1也诱导聚合人类黑色素瘤细胞系,A375, carbohydrate-dependent的方式,这似乎是介导,至少部分由90 k对A375细胞表达,因为它是由一个特定的制约反- 90 k的单克隆抗体。我们得出这样的结论:90 k与galectin-1和galectin-3两相互作用导致的形成多单元的聚合。因为这两个galectins以及90 k往往vegf在肿瘤,这些相互作用可能发生在各种癌的设置和促进他们的发展和转移。