功能和结构的基地cysteine-less突变作为一个长期galectin-1的替代品。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Nishi N,安倍,磐J,吉田H,伊藤,Shoji H, Kamitori年代,中村Hirabayashi J, T
功能和结构的基地cysteine-less突变作为一个长期galectin-1的替代品。
糖生物学。2008年12月,18 (12):1065 - 73。doi: 10.1093 / glycob / cwn089。Epub 2008年9月16日。
- PubMed ID
-
18796645 (在PubMed]
- 文摘
-
Galectin-1 (Gal-1) beta-galactoside-binding动物凝集素家族的一员,有一个广泛的生物活性,使其医学应用的一个有吸引力的目标。不像其他galectins, Gal-1容易氧化在半胱氨酸残基,这是麻烦的体外/体内研究。为了克服这个问题,我们准备了cysteine-less突变的Gal-1 (CSGal-1)取代所有与丝氨酸残基半胱氨酸残基。在野生型Gal-1,共价键的形成二聚体/寡聚物明显10天后的存储在缺乏还原剂与相应减少红血球凝聚活动,虽然CSGal-1没有形成多聚体,保留完整的红血球凝聚活动后400天的存储。额亲和色谱法显示,sugar-binding特异性和亲和力的Gal-1模型聚糖被诱变几乎没有影响。Gal-1被诱导细胞信号导致胞浆内钙离子浓度的增加,细胞死亡。CSGal-1也能够诱导钙通量和Jurkat细胞生长抑制,与或比Gal-1诱导的更有效。CSGal-1 /乳糖的x射线结构复杂的决定。CSGal-1的结构几乎是相同的人类Gal-1野生型,表明氨基酸替换不影响整体结构或carbohydrate-binding网站结构的蛋白质。这些结果表明,CSGal-1 Gal-1可以作为一个稳定的替代品。