交互的cation-dependent甘露糖受体6-phosphate GGA蛋白质。
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Doray B,布鲁斯K, Ghosh P, Kornfeld年代
交互的cation-dependent甘露糖受体6-phosphate GGA蛋白质。
生物化学杂志。2002年5月24日,277 (21):18477 - 82。Epub 2002年3月8日。
- PubMed ID
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11886874 (在PubMed]
- 文摘
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gga (Golgi-localizing gamma-adaptin耳朵同源域,ARF-binding)是一个多畴的家庭的蛋白质与蛋白质之间的走私高尔基体和核内体。最近的证据已经证实cation-independent (CI)和cation-dependent (CD)甘露糖6-phosphate受体(mpr)结合具体的VHS域gga通过酸性cluster-dileucine图案在细胞质的羧基末端尾巴。然而,CD-MPR结合VHS域比CI-MPR更弱。对齐的两个受体c端残留的酸性cluster-dileucine透露一些保守差异主题和侧翼残留。这些残留的突变CD-MPR细胞质尾中相应的残留CI-MPR授予要么完全绑定(H63D突变),中间绑定(R60S),或改变绑定(E56F / S57H) gga由体外谷胱甘肽S-transferase拉化验。此外,c端CD-MPR蛋氨酸,但不是c端CI-MPR缬氨酸,抑制GGA绑定。添加四个标明丙的C端缬氨酸CI-MPR也严重降低GGA绑定,展示的重要性的间距酸性cluster-dileucine主题相对优化的C末端GGA交互。老鼠L细胞稳定表达CD-MPRs与突变,加强GGA绑定分类组织蛋白酶D比野生型CD-MPR更有效。这些研究提供了一种解释观察到的差异的相对亲和力的两个mpr GGA蛋白质。此外,他们表明gga参与排序由CD-MPR溶酶体酶。