NifS-like域的描述ABA3从拟南芥提供洞察代数余子式硫化钼的机制。

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孟德尔RR Heidenreich T, Wollers年代,Bittner F

NifS-like域的描述ABA3从拟南芥提供洞察代数余子式硫化钼的机制。

J生物化学杂志。2005年2月11日,280 (6):4213 - 8。Epub 2004年11月22日。

PubMed ID

15561708 (在PubMed

]

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从拟南芥的钼辅因子sulfurase ABA3专门调节钼酶醛氧化酶的活动和黄嘌呤脱氢酶将他们从desulfo-form到sulfo-form钼辅因子。ABA3是两个域蛋白NH2-terminal域共享重要的相似之处NifS蛋白质分解的催化l -丙氨酸和单质硫为集群iron-sulfur合成。虽然不同的生理功能,对硫ABA3动员机制被发现类似NifS蛋白质。蛋白质结合磷酸吡哆醛代数余子式和substrate-derived过硫化物中间,和定点诱变严格守恒的结合位点的代数余子式和过硫化物证明钼代数余子式sulfurase活动至关重要。体外,NifS-like ABA3激活域醛氧化酶和黄嘌呤脱氢酶缺乏c端域,但体内,c端域需要适当的目标酶的激活。除了半胱氨酸desulfurase活动,ABA3-NifS也展品硒代半胱氨酸裂合酶的活动。尽管l-selenocysteine不太可能ABA3自然基质,它比半胱氨酸分解更有效。除了线粒体AtNFS1和plastidial AtNFS2,都提出了参与iron-sulfur集群的形成,提出了ABA3三分之一和胞质NifS-like半胱氨酸desulfurase a芥。然而,ABA3用于翻译后的硫转移酶活动钼酶的激活,而不是为集群iron-sulfur组装。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
磷酸吡哆醛	钼辅因子sulfurase	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节
磷酸吡哆醛	硒代半胱氨酸裂合酶变异	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节