人细胞周期蛋白CksHs1的晶体结构:与激酶n叶结构域相似的单结构域折叠。
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Arvai AS, Bourne Y, Hickey MJ, Tainer JA
人细胞周期蛋白CksHs1的晶体结构:与激酶n叶结构域相似的单结构域折叠。
中华分子生物学杂志，1995 6月23日;249(5):835-42。
- PubMed ID
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7791211 (PubMed视图］
- 摘要
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酵母细胞周期调节蛋白suc1和CKS1的人类CksHs1同源物的结构已在2.9 A分辨率下确定，它们与周期蛋白依赖激酶(Cdks)的催化亚基结合，对体内酵母细胞周期进展至关重要。CksHs1单多肽结构域折叠，由一个四链的β -薄片和两侧的两个α -螺旋组成，与同源CksHs2的亚基构象和组装显著不同，但与Cdk n瓣结构域折叠惊人相似。CksHs1结构将序列保守残基Glu61到His65识别为一个新的β -铰链区域，该区域向后折叠，与CksHs1亚基形成β -发夹，而该铰链展开，在两个CksHs2亚基之间形成一个扩展的β -链交换。磷酸盐和磷酸盐类似物metavanadate结合CksHs1在一个浅口袋中，并与5个保守残基(Lys11, Arg20, Ser51, Trp54和Arg71)相互作用，这表明磷酸化Cdk残基具有特定的Cks识别位点。弯曲和延伸铰链构象之间的切换所带来的Cks折叠、组装和暴露的保守表面的巨大变化对这个Cks同源物的功能可能是重要的，并可以解释从不同类型的遗传实验中推断出的冲突活动。