齐聚反应和配体结合homotetrameric血红蛋白:两个血红蛋白巴特的高分辨率的晶体结构(γ(4)),alpha-thalassemia的标志。
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基德RD,贝克嗯,马修斯AJ, Brittain T,贝克
齐聚反应和配体结合homotetrameric血红蛋白:两个血红蛋白巴特的高分辨率的晶体结构(γ(4)),alpha-thalassemia的标志。
蛋白质科学。2001年9月,10 (9):1739 - 49。
- PubMed ID
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11514664 (在PubMed]
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血红蛋白(Hb)巴特的存在红细胞全世界数以百万计的人患有alpha-thalassemia。alpha-Thalassemia是一种疾病有一个删除的一个或多个四alpha-chain基因,和γ和β链自发形成homotetramers过剩。γ(4)homotetrameric蛋白质被称为Hb巴特是一种稳定的物种,展品玻尔效应和heme-heme协同。尽管Hb巴特O(2)更高的亲和力比成人(α(2)β(2))或胎儿(α(2)γ(2))哈佛商学院,它有一个较低的亲和力比HbH O(2)(β(4))。为了更好地理解协会和配体结合伽马(4)四聚物的属性,我们已经解决了Hb巴特的结构在两个不同的氧化和结扎。carbonmonoxy亚铁的晶体结构(CO) Hb巴特是由分子置换和精制分辨率1.7 (R = 21.1%, R(免费)= 24.4%),和叠氮化铁(N (3) (-)) Hb巴特是同样决定在1.86一项决议(R = 18.4%, R(免费)= 22.0%)。carbonmonoxy-Hb结构,公司配体被绑定在一个角度140度,和异常长的2.25 Fe-C债券。几何是归因于斥力从远端His63结晶在低pH值(4.5)。相比之下,叠氮化绑定到氧化亚铁血红素铁的高铁血红蛋白晶体的角度112度,在一个完美的取向从His63接受氢键。相比人类的三个已知的四级结构Hb (T, R, R2),这两种结构最相似R状态。 Comparisons with the structures of adult Hb and HbH explain the association and dissociation behaviour of Hb homotetramers relative to the heterotetrameric Hbs.