ubiquitin-domain蛋白爬虫形成一个复杂的组件内质网相关的降解途径。
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Schulze, Standera年代,方式E, Kikkert M, van Voorden年代,Wiertz E, F通力,克洛泽点,西格米
ubiquitin-domain蛋白爬虫形成一个复杂的组件内质网相关的降解途径。
J杂志。2005年12月16日,354 (5):1021 - 7。Epub 2005 11月2。
- PubMed ID
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16289116 (在PubMed]
- 文摘
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消除错误折叠的蛋白质积聚在细胞内质网(ER)主要依靠ubiquitin-proteasome依赖ER-associated蛋白质降解(ERAD)。蛋白质水解的ERAD基质蛋白酶体需要ubiquitylation和retro-translocation从ER到细胞质中。在这里,我们描述一个高分子量与ER膜相关蛋白复合物,它促进ERAD。它包含泛素域蛋白(UDP)爬虫,泛素蛋白连接酶HRD1,以及p97 retro-translocation因素,Derlin-1 VIMP。我们的数据的结构安排这些ERAD蛋白质表明p97直接与membrane-resident交互组件的复杂包括Derlin-1 HRD1,而直接向HRD1爬虫绑定。我们建议ubiquitylation以及retro-translocation ER的蛋白质是由这种模块化蛋白质复合体,它允许在ERAD这些连续步骤的密切协调。