招聘的p97 atp酶和泛素连接酶的网站retrotranslocation内质网的膜。
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你们Y,柴田Y, Kikkert M, van Voorden年代,Wiertz E,拉波波特助教
招聘的p97 atp酶和泛素连接酶的网站retrotranslocation内质网的膜。
《美国国家科学院刊S a . 2005年10月4日;102 (40):14132 - 8。Epub 2005年9月26日。
- PubMed ID
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16186510 (在PubMed]
- 文摘
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错误折叠蛋白从内质网(ER)通过消除retrotranslocation细胞溶质,途径被某些病毒破坏MHC类我沉重的锁链。多肽的易位ER膜需要polyubiquitination,随后从膜萃取p97腺苷三磷酸酶(也称为valosin-containing蛋白质(VCP)或,在酵母、Cdc48]。在高等真核生物,p97绑定到ER膜的膜蛋白复合物含有Derlin-1和VCP-interacting膜蛋白(VIMP)。泛素化机械如何招募p97 /缩醛树脂/ VIMP复杂的还不清楚。在这里,我们报告p97交互直接与多个泛素连接酶和促进他们的招聘Derlin-1。retrotranslocation期间,一个衬底与Derlin-1 p97之前和其他因素加入到复杂。这些数据,再加上这一事实Derlin-1动静力膜蛋白形成homo-oligomers,支持一种观点,即Derlin-1 retrotranslocation通道的一部分,是与polyubiquitination和p97-ATPase机械有关。